Cosa comporta la condensazione tra due amminoacidi?

Domanda di: Cecco Esposito  |  Ultimo aggiornamento: 4 luglio 2024
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La reazione di condensazione di monomeri che sono amminoacidi dà origine a polimeri chiamati polipeptidi (o proteine). Il legame covalente che si forma tra gli amminoacidi è un legame peptidico.

Cosa accade quando due amminoacidi si legano tra loro?

Solitamente, il legame peptidico si forma tra due amminoacidi, originando un dipeptide. Dal momento che nella sua molecola un dipeptide comprende ancora un gruppo amminico ed uno carbossilico, può formare un legame peptidico con un terzo aminoacido originando un tripeptide, e via discorrendo.

Cos'è la condensazione in biologia?

La condensazione è una reazione biochimica che consiste nella sintesi del polimero attraverso l'instaurazione di legami covalenti fra i singoli monomeri, per eliminazione di una molecola d'acqua per ogni legame formatosi; per avvenire necessita di energia.

Come si legano tra loro gli aminoacidi?

Nelle proteine gli amminoacidi sono uniti mediante un legame covalente (legame peptidico). Tale legame si stabilisce tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico dell'amminoacido successivo con eliminazione di una molecola di acqua (Figura 4).

Come avviene la rottura del legame peptidico?

L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Essa consiste nella reazione inversa alla condensazione: con l'aggiunta di acqua e l'azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, nel caso di un dipeptide, ai due amminoacidi separati.

#17 Il Legame Peptidico



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Come si chiama l'enzima in grado di rompere un legame tra gli amminoacidi?

Il termine proteasi si riferisce a qualsiasi enzima in grado di rompere i legami peptidici tra due amminoacidi nelle proteine. La degradazione delle proteine da parte delle proteasi può avvenire ad un'estremità della proteina. Si parla in tal caso di esopeptidasi.

Come si rompono i legami peptidici?

Se si scalda l'alfa-cheratina, si rompono i legami idrogeno tra le unità dell'elica e la proteina assume una forma più allungata e rigida: la beta-cheratina, fatta di foglietti beta.

Quali sono le caratteristiche principali del legame peptidico?

Il legame peptidico presenta una struttura planare (gli atomi di C, O, N e H giacciono tutti sullo stesso piano) in quanto il legame C-N avendo una natura di parziale doppio legame non ha possibilità di rotazione e blocca in determinate posizioni i 4 atomi coinvolti nel legame peptidico che si ritrovano sullo stesso ...

Perché il legame peptidico e forte?

Il legame peptidico è più forte di un comune legame covalente C-C, poiché ha la tendenza ad assomigliare a un doppio legame a causa di una differenza di cariche parziali tra N e O. - Ponte disolfuro (legame SH): è un tipo di legame covalente che si forma tra le catene laterali di cisteina di diverse subunità proteiche.

Quando si forma lo zwitterione?

Sostanze anfotere

Una sostanza anfotera può esistere in soluzione come zwitterione, una specie con due cariche locali di segno opposto e una carica netta uguale a zero. Esempi di farmaci anfoteri che esistono come zwitterioni sono l'amoxicillina (pKa = 2,4 e pKb = 4,4) e la ciprofloxacina (pKa = 6,0 e pKb = 5,2).

Cosa produce la condensazione?

Raffreddandosi, l'aria ritorna al volume originale e quindi viene espulso il vapore che, qualora il raffreddamento sia molto rapido, come può esserlo l'impatto contro una superficie più fredda, si condensa trasformandosi in gocce d'acqua.

Cosa fa la reazione di condensazione?

Lo scopo di una reazione di condensazione è la creazione di polimeri (grandi molecole o macromolecole), come carboidrati, proteine, lipidi e acidi nucleici, tutti essenziali negli organismi viventi.

Come avviene la reazione di condensazione?

In chimica si indicano come reazioni di condensazione numerose reazioni fra molecole diverse o tra funzioni diverse di una stessa molecola, in cui le parti reagenti si uniscono, in genere con eliminazione di acqua o di un'altra molecola a basso peso molecolare (alcol, acido, ecc.), chiamata "condensato".

Come avviene la condensazione tra due monosaccaridi?

La condensazione di due monosaccaridi avviene mediante la perdita di una molecola d'acqua, tra le due molecole si forma una parte con una molecola di ossigeno, cioè un legame glicosidico fra due zuccheri.

Che differenza c'è tra una reazione di condensazione e una di idrolisi?

I polimeri si formano mediante reazioni di condensazione, eliminando una molecola di acqua e si degradano con l'idrolisi, cioè con l'introduzione di acqua.

Qual è il legame più forte in chimica?

Il legame covalente è il legame chimico più forte e si distinguono due tipi di legame covalente: 1 - il legame covalente puro; 2 - il legame covalente polare.

Quando un legame è più forte?

I primi, dai quali dipende la natura di un composto, vengono anche definiti “legami più forti” proprio perchè sono i più difficili da rompere. Tra questi rientrano il legame covalente e il legame ionico. I secondi, ovvero i secondari, vengono invece detti anche legami deboli.

Quali amminoacidi formano ponti disolfuro?

Un ponte disolfuro (S-S) si forma quando un atomo di zolfo di un amminoacido Cisteina forma un singolo legame covalente con un secondo atomo di zolfo di un'altra cisteina presente sulla stessa proteina.

Come capire se un amminoacido e polare o Apolare?

2) Identificare ogni legame determinando se esso è polare o meno: se la differenza di elettronegatività tra gli atomi è maggiore di 0.4 il legame può essere considerato polare. Se la differenza è minore di 0.4 il legame è considerato non polare..

Quali sono i gruppi coinvolti nel legame peptidico?

I legami peptidici sono legami ammidici tra il gruppo a- carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH2) dell'amminoacido successivo.

Che cosa comporta la denaturazione di una proteina?

La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che consiste nel cambiamento della struttura proteica nativa, con conseguente perdita della funzione originaria della molecola.

Chi catalizza il legame peptidico?

La catena polipeptidica della proteina si assembla mediante la formazione di legami peptidici tra gli amminoacidi che sono legati a tRNA adiacenti nel ribosoma; questa reazione è catalizzata da una regione del ribosoma che possiede attività enzimatica, denominata peptidiltransferasi.

Qual è la differenza tra peptidi e proteine?

Proteine & Peptidi

I peptidi sono simili alle proteine ma si distinguono per le loro dimensioni più piccole; sono brevi catene di monomeri di amminoacidi con meno di cinquanta amminoacidi.

Cosa formano i peptidi?

I peptidi sono sostanze composte da amminoacidi, i cosiddetti “mattoncini” che compongono le proteine nel nostro organismo. Quando gli amminoacidi si uniscono creano i peptidi e a loro volta i peptidi, uniti tra loro, sviluppano le proteine.

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